Stanford Moore era un biochimico americano a cui fu assegnato congiuntamente il "Premio Nobel per la chimica" nel 1972 insieme ad altri due biochimici americani, William Howard Stein e Christian B. Anfinsen per il suo contributo nel lavoro di ricerca presso la "Rockefeller University" per quanto riguarda la struttura di ribonucleasi, un tipo di nucleasi e anche per comprendere l'associazione della struttura chimica della molecola di ribonucleasi con quella della sua attività catalitica. Moore e Stein hanno collaborato alla scoperta di nuove tecniche di cromatografia, un metodo per separare una miscela, da applicare per analizzare amminoacidi e piccoli peptidi ottenuti attraverso l'idrolisi delle proteine. Il duo ha sviluppato il primo analizzatore automatico di aminoacidi che ha facilitato molto lo studio delle sequenze di proteine degli aminoacidi. La prima analisi della struttura chimica completa dell'enzima ribonucleasi è stata effettuata mediante il nuovo dispositivo. Moore ha trascorso gran parte della sua carriera professionale presso la "Rockefeller University", ad eccezione di un periodo presso il governo degli Stati Uniti durante la "Seconda Guerra Mondiale". Nel 1954 la facoltà di medicina dell '"Università di Bruxelles" gli conferì "Docteur honoris causa". Ha ricevuto numerosi riconoscimenti insieme al collega biochimico William H. Stein, tra cui l'American Chemical Society Award in cromatografia ed elettroforesi nel 1964; la "Medaglia Linderstrom-Lang" del "Carlsberg Research Center" nel 1972; e la "Richards Medal" della "American Chemical Society" nel 1972.
Infanzia e prima infanzia
Era nato il 4 settembre 1913, a Chicago, nell'Illinois, da John Howard Moore e sua moglie Ruth Moore. È cresciuto a Nashville, nel Tennessee, dove suo padre era un membro della facoltà della "Vanderbilt University Law School".
Ha frequentato la "Peabody Demonstration School" (attualmente chiamata "University School of Nashville"), una scuola superiore di Nashville gestita dal "George Peabody College for Teachers".
Successivamente si iscrisse alla "Vanderbilt University" da dove si laureò con lode (che significa: "con il massimo onore") con la specializzazione in chimica nel 1935. Era un membro di Phi Kappa Sigma all'università. Gli è stata raccomandata una borsa di studio della Wisconsin Alumni Research Foundation dalla facoltà in seguito alla quale ha aderito all '"University of Wisconsin" per i suoi studi di dottorato post-laurea.
Nel 1938 ha conseguito un dottorato di ricerca in chimica organica presso l '"Università del Wisconsin". Ha condotto la sua tesi in biochimica sotto la guida del biochimico americano Karl Paul Gerhard Link nel laboratorio di quest'ultima.
Ha appreso le procedure microanalitiche sviluppate dal chimico e medico sloveno-austriaco Fritz Pregl per l'analisi di C, H e N da Link. Questa lezione impartita da Link si è rivelata estremamente preziosa per lui nelle sue future opere scientifiche relative all'analisi quantitativa delle proteine.
carriera
Nel 1939 entra a far parte del laboratorio di Max Bergmann, amico di Link, presso il "Rockefeller Institute for Medical Research" di New York. Questo istituto di fama internazionale era famoso per le sue ricerche sulla chimica degli enzimi e delle proteine.
Il suo lavoro di ricerca con un gruppo di talentuosi chimici, tra cui William H. Stein, nel laboratorio di Bergmann, fu interrotto dopo tre anni nel 1942, quando fu arruolato come aiuto tecnico nel "National Defence Research Council" di Washington durante il 'Seconda guerra mondiale'. Ha ricoperto la carica fino al 1945. Ha lavorato nei progetti accademici e industriali chimici che sono stati gestiti dall '"Office of Scientific Research Development" e in seguito ha servito la "Sezione di ricerca operativa" collegata con il quartier generale delle forze armate statunitensi alle Hawaii.
Nel dopoguerra tornò al Rockefeller Institute accettando l'offerta dell'allora direttore Herbert Gasser che fornì a lui e William H. Stein la libertà e lo spazio per condurre ricerche sulla loro linea di interesse.
Ha applicato e sviluppato anche nuovi usi della cromatografia per determinare i peptidi e gli aminoacidi presenti nei fluidi e nelle proteine biologici. Ha sviluppato una procedura di ninidrina fotometrica per l'applicazione nella cromatografia degli aminoacidi.
Moore e Stein hanno avuto successo nel separare i singoli amminoacidi da una miscela sintetica, un lavoro che è stato presentato nella rivista scientifica "Journal of Biological Chemistry". I due hanno applicato le loro procedure per analizzare le strutture dell'albumina sierica bovina e della β-lattoglobulina.
È stato presidente del gruppo di esperti scientifici sulle proteine del comitato per la crescita del Consiglio nazionale delle ricerche dal 1947 al 1949.
Nel 1950 rimase uno studioso della cattedra Francqui all '"Università di Bruxelles".
Dal 1950 al 1951 rimase uno studioso di chimica presso l '"Università di Cambridge" e in seguito rimase uno studioso di biochimica per un anno presso il "Rockefeller Institute for Medical Research".
Rimase nel comitato editoriale del "Journal of Biological Chemistry" dal 1950 al 1960.
Nel 1952 fu nominato dal "Rockefeller Institute for Medical Research" come professore di biochimica, carica che mantenne fino al 1965.
Dal 1953 al 1957 è stato segretario della Commissione per le proteine dell'Unione internazionale di chimica pura e applicata.
Nel 1956 divenne tesoriere della "American Society for Biochemistry and Molecular Biology" e mantenne l'incarico fino al 1959. Nel 1966 fu presidente della società.
Nel 1958, insieme a Stein, sviluppò il primo analizzatore automatico di aminoacidi che facilitò notevolmente l'analisi delle sequenze di aminoacidi delle proteine e questo sviluppo portò anche a determinare la composizione dell'enzima ribonucleasi.
Nel 1959 il duo dichiarò la prima analisi dell'intera sequenza aminoacidica della ribonucleasi. I due biochimici hanno anche approfondito l'esame della composizione, della funzione e dell'associazione di diverse altre proteine come la ribonucleasi pancreatica, la ribonucleasi T1, la pepsina, la chimotripsina, la desossiribonucleasi pancreatica e la proteinasi streptococcica.
Nel 1964 Moore divenne presidente del comitato organizzatore del "Congresso internazionale di biochimica".
Dal 1965 al 1982 è stato professore di biochimica alla "Rockefeller University".
Ha servito la "Vanderbilt University School of Medicine" nel 1968 come professore ospite di scienze della salute.
Nel 1970 ha ricoperto la carica di Presidente della "Federazione delle società americane per la biologia sperimentale".
Era membro di "American Academy of Arts and Sciences", "National Academy of Sciences" e "Harvey Society" e membro straniero di "Belgian Biochemical Society" e "Belgian Royal Academy of Medicine".
Vita personale e eredità
Moore rimase celibe per tutta la vita.
Fu vittima della sclerosi laterale amiotrofica (SLA) invariabilmente fatale, comunemente chiamata malattia di Lou Gehrig che attacca i neuroni che controllano i muscoli volontari causando così la degenerazione muscolare. Ciò ha portato alla sua graduale inamovibilità che lo ha lasciato per lo più in casa durante la fase successiva della sua vita. Alla fine cedette alla malattia il 23 agosto 1982, a New York City.
Moore ha consegnato la sua proprietà alla "Rockefeller University" con le istruzioni "da utilizzare come dotazione per lo stipendio o le spese di ricerca o entrambi di un investigatore nel campo della biochimica".
banalità
All'inizio degli anni '60 prestò servizio in una grande giuria federale che stava indagando su Cosa Nostra, un sindacato criminale.
Fatti veloci
Compleanno 4 settembre 1913
Nazionalità Americano
Famoso: biochimici, uomini americani
Deceduto all'età di 68 anni
Segno solare: Vergine
Nato a: Chicago, Illinois, Stati Uniti
Famoso come Biochimico
Famiglia: padre: John Howard Moore madre: Ruth Moore Deceduta il: 23 agosto 1982 luogo di morte: New York City, Stati Uniti Città: Chicago, Illinois Stato USA: Illinois Altri fatti: Vanderbilt University, University of Wisconsin – Madison
